Investigadores
de Argentina y de Estados Unidos identificaron una pieza clave utilizada por
una bacteria potencialmente letal para resistir a los antibióticos y evadir al
sistema inmune, lo que podría servir para el diseño de nuevos medicamentos
específicos.
El
microorganismo es Acinetobacter baumannii, uno de los patógenos hospitalarios
más críticos de acuerdo con la OMS. En terapias intensivas, la mortalidad de pacientes
infectados por cepas resistentes puede superar el 50%.
«El nuevo
hallazgo puede ser usado como punto de partida para el desarrollo o
reposicionamiento de fármacos», afirmó Daiana Capdevila, primera autora del
estudio y jefa del Laboratorio Fisicoquímica de Enfermedades Infecciosas en la
Fundación Instituto Leloir (FIL).
En el estudio,
los investigadores tomaron como modelo de estudio a la proteína SqrR, aislada
de una bacteria (Rhodobacter capsulatus) que suele estar presente en aguas
residuales. Utilizando
potentes herramientas que permiten visualizar material biológico a escala
atómica (espectrometría de masa y cristalografía de rayos X), Capdevila y sus
colegas pudieron ver que esa proteína es clave para la estrategia de evasión
que usa el microorganismo. La proteína
SqrR tiene la capacidad de sensar o percibir moléculas que tienen átomos de
azufre muy reactivos, que dependiendo de la bacteria tienen roles beneficiosos
como la resistencia a antibióticos y al sistema inmune. Sin embargo, el aumento
de la cantidad de estas moléculas con azufres reactivos puede ser perjudicial
para la bacteria. En este contexto la proteína 'prende' genes del patógeno que
permiten reducir sus niveles de concentración.
«Una vez que
tuvimos estos resultados con SqrR, encontramos a BigR, una proteína homóloga
que cumple funciones similares de defensa en Acinetobacter baumanii», indicó
Capdevila, investigadora del CONICET y Premio Nacional L'Oréal-UNESCO 'Por las
Mujeres en la Ciencia 2020' en la categoría Beca. El trabajo experimental de este estudio, publicado
en Nature Chemical Biology,
se hizo durante el postdoctorado de Capdevila en la Universidad de Indiana, en
Estados Unidos, bajo la dirección de David Giedroc, aunque gran parte del
análisis de datos se hizo en la FIL. Ahora,
la investigadora argentina e integrantes de su laboratorio, como el doctor en
Química Orgánica Cristian Pis Diez, planean profundizar esta línea de trabajo.
«Queremos responder una pregunta muy importante que sobrevuela varios trabajos
de biofísica de proteínas: si la actividad de una proteína se ve afectada por
su dinámica interna y, si es así, hasta qué punto», afirmó Pis Diez.
En esa línea,
los científicos de la FIL planean usar equipos de resonancia magnética nuclear
para llevar adelante una caracterización estructural y dinámica a nivel atómico
de la proteína BigR descubierta en Acinetobacter baumanii. «Estudios
adicionales demostrarán si es un blanco terapéutico relevante para futuros
tratamientos», agregó Pis Diez. Asimismo, los investigadores pretenden evaluar si esas
proteínas también están presentes en otros patógenos relevantes para la salud
pública. BP
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